Содержание
Охарактеризуйте центры в молекулах ферментов: активный, аллостерический, роль в процессе катализа.
Все ферменты — это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких млн Да(дальтон). По химическому строению различают: простые ферменты (состоят только из аминокислоты) и сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть носит название –апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.
В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества — ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена.
Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр.), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр.) и тетрапиррольные коферменты – гемы.
В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Он образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Возникает на уровне третичной структуры белка-фермента. Важная особенность строения активного центра — его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки аминокислоты этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.
В активном центре различают две зоны:
1) адсорбционный центр
Выдержка из текста
Вопросы: 5, 36, 69, 151, 164, 204, 323, 399.
5. Охарактеризуйте центры в молекулах ферментов: активный, аллостерический, роль в процессе катализа.
36. Охарактеризуйте витамин Е по схеме: строение, участие в обмене веществ, активные формы в организме, суточная потребность, признаки гипо-, авитаминоза и профилактика.
69. Дайте характеристику гипотоламо-гипофизарной системы, либерины и статины синтезируются в гипоталамусе.
151. Охарактеризуйте нарушение основных обменов веществ при углеводном голодании.
164. Охарактеризуйте основные превращения фосфолипидов в ЖКТ, дайте характеристику ферментам. Напишите реакцию гидролиза лецитина.
204. Напишите структуру и биологическую роль отдельных представителей фосфопротеидов. Фосфопротеиды молока, яиц и их роль в питании.
323. Охарактеризуйте физико-химические изменения молока при его нагревании.
399. Опишите строение, свойства и классификацию гликозидов — амигдалина, пруназина, вицианина, линамарина, ванилина, глюконастурцина, арбутина, сердечных и флавоноидных гликозидов, сапонинов. Особенности строения S-гликозидов и N-гликозидов.
Список использованной литературы
Список литературы:
Халецкий А.М. Фармацевтическая химия. – Л.: «Медицина», 1966. – 748 с.
Шапиро Д.К. Практикум по биологической химии. 2-е изд. Минск: Вышэйш. школа, 1976. – 288 с.
Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.
Лоу К. Все о витаминах. М., 1995.