Содержание
В пространственном строении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могут располагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образова- нии водородных связей.
-аминокислот связаны между собой пептидными(–CO–NH–) связями:В молекулах белка
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (–S–S–¬¬¬)связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.
Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.
Выдержка из текста
Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молеку- лярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, моле- кулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пепти- дной) связью.
Список использованной литературы
1. Баранова Т. А. Правильное питание. ― М.: Интербук, 1991
2. Беляев Д. К. Общая биология.— М.: просвещение,2002
3. Габриелян О. С. Химия 10 класс.— М.: Дрофа, 2001
4. Габриелян О. С. Химия 11 класс.— М.: Дрофа, 2002
5. Хомченко Г. П. Химия для поступающих в вузы.— М.:Высшая школа,1985