Механизмы сворачивания полипептидной цепи и болезни, связанные с нарушением пространственной упаковки белка.

Содержание

Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая α-спираль. Пептидная связь здесь изгибается винтообразно, на каждый виток приходится примерно 3,6 аминокислотного остатка. Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями между NO- и СН-группами. Левая α-спираль, хотя и является энергетически возможной, встречается в природе чрезвычайно редко.

Возможен ещё один способ укладывания молекулы белка в так называемую спираль коллагены – левую, гораздо более пологую по сравнению с α-спиралью. Образование водородных мостиков здесь невозможно, поэтому молекула стабилизируется за счет скручивания трех полипептидных цепей в правую тройную спираль.

Выдержка из текста

Белки являются одним из важнейших компонентов живой клетки – практически нет такой функции, которую они не могли бы выполнять. Помимо непосредственно структурной функции – поддержания формы и стабильности клетки – они выполняют так же и функции катализа (различные ферменты), и транспортную функцию (альбумины, различные мембранные каналы-переносчики), защитную ( иммуноглобулин), регуляторную (гормональную), двигательную, запасающую и т.д.

Список использованной литературы

1.Наградова Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков. Соросовский образовательный журнал. 1996. 7. 10-18.

2.Кулаева О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к стрессу. Соросовский образовательный журнал. 1997. 2. 5-13.

3.Шайтан К.В. Конформационная подвижность белка с точки зрения физики. Соросовский образовательный журнал. 1999. 5. 8-13

4.Гусев Н.Б. Нейродегенеративные болезни и проблема правильного сворачивания белка. Соросовский образовательный журнал. 2004. 2. 1-10.

5.Я. Кольман, К.-Г. Рём. Наглядная биохимия. Издательство «МИР» БИНОМ. Лаборатория знаний. М.-2009.

6.Д. Мецлер. Химические реакции в жизни клетки. Издательство «МИР» М.-1980.

Похожие записи